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Title: Análise de lacases de microrganismos com aplicações em biorremediação usando ferramentas de bioinformática
Authors: Silva, Andrey Giordane Costa
metadata.dc.contributor.authorLattes: http://lattes.cnpq.br/8075252796586989
metadata.dc.contributor.advisor: Buarque, Diego de Souza
metadata.dc.contributor.advisorLattes: http://lattes.cnpq.br/7609652740088882
Keywords: Enzimas;Biorremediação;Bioinformática
Issue Date: 21-Oct-2022
Citation: SILVA, Andrey Giordane Costa. Análise de lacases de microrganismos com aplicações em biorremediação usando ferramentas de bioinformática. 2022. 53f. Trabalho de Conclusão de Curso (Bacharelado em Ciências Biológicas) – Unidade Acadêmica de Serra Talhada, Universidade Federal Rural de Pernambuco, Serra Talhada, 2022.
Abstract: The improper disposal and dumping of household waste, industrial waste, electronic waste, fertilizers, pesticides can elevate environmental concentrations of contaminants that cause significant impacts on human health and biodiversity. Given this problem, the development of technologies that assist in the environmental treatment of sites contaminated by these xenobiotics is of great importance. An applicable method for environmental remediation is biodegradation by enzymatic catalysis. Fungal lacases (in particular those of the genus Trametes) have a great potential for application in the area of wastewater treatment and bioremediation. Thus, a sequence analysis becomes important for the determination of lacases from some microorganisms. For this, we used the 1KYA, which represents the code of an active lacase structure from T. versicolor present in the Protein Data Bank (PDB). This structure is complexed to the ligand 2,5-xylidine, which is derived from commercially used solvents. Through this analysis, it is possible to understand structural factors important for the enzyme to detoxify environmentally harmful compounds, such as 2,5-xylidine. The structures and binding sites were analyzed using the BIOVIA Discovery Studio Visualizer 2021 program, where we were able to identify the amino acid residues and bonds that are part of the lacase 1KYA site that interact with 2,5-xylidine. To identify important structural factors in the sequences of lacases from microorganisms, a comparison was made in the primary sequence of the active lacase (1KYA) with a known sequence of the lacase from Trametes versicolor to determine what would be the degree of homology between them and if all amino acids that are part of the active site identified. By checking the degree of homology between different types of lacases from different organisms, it was possible to identify sequences of 16 microorganisms with a percentage equal to or greater than 79.56%. In addition, it was possible to identify the amino acid residues conserved in lacases from different organisms and the residues that changed among the sequences of this enzyme.
Description: O descarte e lançamento inadequado de resíduos, resíduos domésticos, industriais, lixo eletrônico, fertilizantes, pesticidas podem elevar as concentrações ambientais de contaminantes que causam impactos significativos sobre a saúde humana e a biodiversidade. Diante desta problemática, o desenvolvimento de tecnologias que auxiliam no tratamento ambiental de locais contaminados por esses xenobióticos é de grande importância. Um método aplicável para remediação ambiental é a biodegradação por catalise enzimática. Lacases fúngicas (em especial as do gênero Trametes) possuem um grande potencial de aplicação na área de tratamento de efluentes e Biorremediação. Assim, uma análise das sequências torna-se importante para a determinação das lacases de alguns microrganismos. Para tal, utilizou-se o 1KYA, que representa o código uma estrutura de lacase ativa de T. versicolor presente no Protein Data Bank (PDB). Essa estrutura está complexada ao ligante 2,5-xilidina, o qual deriva solventes comercialmente utilizados. Por meio dessa análise, é possível entender fatores estruturais importantes para a enzima detoxificar compostos danosos ao meio ambiente, como a 2,5-xilidina. As estruturas e os sítios de ligação foram analisados através do programa BIOVIA Discovery Studio Visualizer 2021, onde foi possível identificar os resíduos de aminoácidos e as ligações que fazem parte do sitio da lacase 1KYA que interagem com a 2,5- xilidina. Para identificarmos fatores estruturais importantes nas sequências das lacases de microrganismos, foi feita uma comparação na sequência primária da lacase ativa (1KYA) com uma sequência conhecida da lacase de Trametes versicolor para determinar qual seria o grau de homologia entre elas e se todos os aminoácidos que fazem parte do sitio ativo identificados. Ao verificar o grau de homologia entre diferentes tipos de lacases, de diferentes organismos, foi possível identificar sequências de 16 microrganismos com um percentual igual ou maior a 79,56%. Além disso, foi possível identificar os resíduos de aminoácidos conservados em lacases de diferentes organismos e os resíduos que mudavam dentre as sequências dessa enzima.
URI: https://repository.ufrpe.br/handle/123456789/6385
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